Las enzimas pueden ser inhibidas por moléculas especificas.
Los inhibidores pueden unirse reversible o irreversible a las enzimas.
Los inhibidores irreversibles se unen covalentemente a residuos aminoácidicos con la enzima impidiendo su acción.
Los inhibidores reversibles se unen a la enzima por el mismo tipo de interacciones que se producen entre las enzimas y los sustratos que dentro de ellos se encuentran los inhibidores competitivos y no competitivos.
Inhibición competitiva: Cuando un inhibidor competitivo y un sustrato están en presencia de una enzima, compiten entre si por ocupar el sitio activo de la misma.
El inhibidor competidor tiene una estructura similar a a del sustrato por lo que tiene la posibilidad de formar un complejo.
El competidor que no permite formar el complejo no da producto y disminuye el número de moléculas de electrones libres en condiciones interaccionar con el, la unión de IC a la enzima es irreversible.
Inhibición no competitiva: Cuando el efecto de una sustancia se puede revertir aumentando la [ S ], el inhibidor no es competitivo este compuesto se une a un sitio diferente al sitio activo y por eso puede formarse el complejo EIS ( Enzima-sustrato-inhibidor) el que no da producto.,,
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